2017 Fiscal Year Annual Research Report
Verification of unit raft hypothesis by high-resolution single-molecule imaging
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15H04351
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| Research Institution | Gifu University |
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Principal Investigator |
鈴木 健一 岐阜大学, 研究推進・社会連携機構, 教授 (50423059)
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| Project Period (FY) |
2015-04-01 – 2018-03-31
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| Keywords | 糖脂質 / GPIアンカー型タンパク質 / 細胞膜ドメイン / ラフト / １分子観察 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
生細胞膜上におけるラフト親和性の糖脂質やGPIアンカー型受容体(GPI-anchored receptor = GAR)の高精度１分子観察の結果、我々は以下のラフト仮説を提案している。GARと糖脂質は、特異的ホモダイマーを形成し、ラフトの基本ユニットとなる。GAR基本ユニットは、刺激後に脂質の協同的相互作用によって、安定なGAR会合体ラフトを形成し、シグナル変換のプラットフォームとなる。糖脂質の基本ユニットは、受容体の活性制御を行なう。
前年度までに、様々なGARや糖脂質ガングリオシドが、コレステロールにより安定化された短寿命のホモダイマーを形成することを発見し、GARやガングリオシドのホモダイマー形成に一般性があることを見出した。また、EGF受容体と相互作用するガングリオシドはGM3であり、しかもそのホモダイマーの糖鎖がEGF受容体の糖鎖と相互作用することを見出した。特にGM3のシアル酸がないラクトシルセラミドは、EGF受容体と相互作用しないので、シアル酸が重要であることを見出した。当該年度は、EGF受容体とGM3ホモダイマーの糖鎖相互作用をさらに検討した。結果、GM3ホモダイマーの糖鎖とEGF受容体の2か所のN型糖鎖とが相互作用していることが示唆された。また、リガンド刺激後EGF受容体への下流の信号分子のリクルートが、つまりEGF受容体の活性化が、GM3との糖鎖相互作用により抑制されることを明らかにした。
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| Research Progress Status |
29年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
29年度が最終年度であるため、記入しない。
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Research Products
(13 results)
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[Journal Article] Raft-based sphingomyelin interactions revealed fluorescent sphingomyelin analogs.2017
Author(s)
Masanao Kinoshita*, Kenichi G. N. Suzuki*(*equal contribution), Nobuaki Matsumori, Misa Takada, Hikaru Ano, Kenichi Morigaki, Mitsuhiro Abe, Asami Makino, Toshihide Kobayashi, Koichiro M. Hirosawa, Takahiro K. Fujiwara, Akihiro Kusumi, Michio Murata.
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Journal Title
Journal of Cell Biology
Volume: 216
Pages: 1183-1204
DOI
Peer Reviewed
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