2004 Fiscal Year Annual Research Report
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16390016
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
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| Research Institution | Osaka University |
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Principal Investigator |
小林 祐次 大阪大学, 薬学研究科, 教授 (20127228)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
大久保 忠恭 大阪大学, 薬学研究科, 助教授 (90272997)
吉田 卓也 大阪大学, 薬学研究科, 助手 (00294116)
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| Keywords | コラーゲンモデルペブチド / トリプルヘリックス / ヒドロキシプロリン / フルオロプロリン / エンタルピー / エントロピー / 部分モル体積 / 水和 |
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| Research Abstract |
我々はコラーゲンモデルペプチドのトリプルヘリックスの熱安定性を定量的に議論するために、トリプルヘリックスから一本鎖への転移に伴う熱力学量をDSCによる熱測定から求め、4-ヒドロキシプロリン(Hyp)によるトリプルヘリックスの安定化はエンタルピーの寄与によるものであるのに対し、4-フルオロプロリン(fPro)による安定化はエントロピーの寄与であることを昨年度までに示した。本年度は、これらの熱力学量の違いを考察するために、モデルペプチドの部分モル体積と露出表面積を求め、モデルペプチドと溶媒の水分子との相互作用を調べた。その結果、Hypを含むモデルペプチドの水和の程度は(Pro-Pro-Gly)_<10>に比べて高くなっていたのに対し、fProを含むものは低くなっていることが示された。既に行われたHypを含むモデルペプチドのX線結晶解析より、Hypの水酸基と水分子との間に水素結合を形成することが示唆されているが、今回の実験より溶液中でも高度に水和していることが分かった。よって、Hypを含むモデルペプチドは、水和によるエンタルピー増加によってトリプルヘリックスの熱安定性が上昇していると考えた。一方、fProのフッ素原子の水素結合能は低いことが知られており、今回の実験結果はトリプルヘリックスの周囲に存在する水分子の自由度が増加したことに対応していると解釈できる。そのためにエントロピー変化が小さくなり、高い熱安定性を獲得しているものと考察した。
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