2007 Fiscal Year Annual Research Report
時間分解紫外共鳴ラマン分光法による光センサータンパク質の構造ダイナミクスの解明
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17350009
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| Research Institution | Osaka University |
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Principal Investigator |
水谷 泰久 Osaka University, 大学院・理学研究科, 教授 (60270469)
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| Keywords | 共鳴ラマン分光法 / 時間分解分光法 / タンパク質ダイナミクス |
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| Research Abstract |
発色団の光励起にともなうイエロープロテイン(PYP)の構造変化を調べるために、タンパク質中のチロシンおよびトリプトファン残基とペプチド結合に由来する振動バンドについて、それぞれの観測に適したプローブ光の波長を選択し、ピコ秒時間分解紫外共鳴ラマン測定を行った。PYPの光励起後3psの時間分解紫外共鳴ラマン差スペクトルには、チロシン残基についてY8a、Y7a、およびY9aバンドに、トリプトファン残基についてW3、W7、W16、およびW18バンドに明らかな強度減少が観測された。また、ペプチド結合については、アミドIIIバンドに強度減少が観測された。PYP分子中に、チロシン残基は5個、トリプトファン残基は1個存在している。チロシン残基のスペクトル変化は、発色団と直接水素結合しているチロシン残基であるY42の寄与の可能性が最も高い。このため、観測されたスペクトル変化は、発色団周辺の水素結合強度の変化を示している。すなわち、発色団の電子励起状態(寿命<3ps)において、発色団とY42の間の水素結合強度は強化されていることを表している。一方、トリプトファン残基のスペクトル変化は、唯一のトリプトファン残基であるW119の構造変化に帰属される。W119は発色団から12Å離れた位置にあるため、そのスペクトル変化は、発色団から比較的遠くに離れた位置において高速構造変化があることを示している。アミド振動バンドのスペクトル変化は、発色団の光励起に応答して二次構造を含むタンパク骨格構造が非常に速く変化していることを示している。このスペクトル変化は、W119周辺の高速構造変化の観測結果と矛盾しない。これらの結果により、光応答による構造変化の高速伝播がPYP中で起きていることが初めて示された。
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Research Products
(15 results)
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[Book] みず学への誘い2007
Author(s)
水谷泰久
Total Pages
88-97
Publisher
大阪大学出版会
Description
「研究成果報告書概要(和文)」より
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