Elucidation of the folding mechanism by LNBase-specific chaperones from Human gut bacteria

2021 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 18K14388
• Research Category: Grant-in-Aid for Early-Career Scientists
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Review Section: Basic Section 38030:Applied biochemistry-related
• Research Institution: The University of Tokyo
• Principal Investigator: Yamada Chihaya 東京大学, 大学院農学生命科学研究科(農学部), 助教 (30747944)
• Project Period (FY): 2018-04-01 – 2022-03-31
• Keywords: シャペロン / 腸内細菌 / フォールディング / X線結晶構造解析

Outline of Final Research Achievements

A specific chaperone (LnbY) that fold lacto-N-biosidase (LnbX) degrading human milk oligosaccharidase from Bifidobacterium longum has been discovered, but its function has not been deduced because homologous sequences are not found in all known chaperones. In this study, we aimed to elucidate the folding mechanism of LnbX by LnbY in extracellular.The crystal structure of BsaY, a homologue of LnbY, was successfully determined at a resolution of 2.18 Å.

Free Research Field

酵素学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

一般的にタンパク質の折りたたみを担う分子シャペロンと呼ばれるものは、さまざまなタンパク質に作用し折りたたむ。しかし、専用のシャペロンによるタンパク質の折りたたみがどう行われるかを明らかにするために、シャペロンの結晶構造解析に成功した。構造情報をもとに相互作用するアミノ酸残基を他の残基に変えて折りたたみしなくなるかどうか確認しているところである。タンパク質の折りたたみ機構に関する新規な機構を明らかにすることで、新たな知見を提供することができる。