Elucidation of flagellar/ciliary assembly mechanism by tubulin polyglutamylation
Project/Area Number |
17K15115
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Research Category |
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
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Allocation Type | Multi-year Fund |
Research Field |
Cell biology
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Research Institution | University of Yamanashi |
Principal Investigator |
KUBO Tomohiro 山梨大学, 大学院総合研究部, 特任助教 (70778745)
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Project Period (FY) |
2017-04-01 – 2019-03-31
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Project Status |
Completed (Fiscal Year 2018)
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Budget Amount *help |
¥4,420,000 (Direct Cost: ¥3,400,000、Indirect Cost: ¥1,020,000)
Fiscal Year 2018: ¥2,210,000 (Direct Cost: ¥1,700,000、Indirect Cost: ¥510,000)
Fiscal Year 2017: ¥2,210,000 (Direct Cost: ¥1,700,000、Indirect Cost: ¥510,000)
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Keywords | 鞭毛・繊毛 / クラミドモナス / チューブリン / 翻訳後修飾 / ポリグルタミン酸化 / TTLL / 運動性 / 鞭毛 / 繊毛 / チューブリン翻訳後修飾 / ポリグルタミン酸化修飾 / クライオ電子顕微鏡 |
Outline of Final Research Achievements |
To investigate the function of tubulin polyglutamylation in flagellar assembly, I analyzed a novel Chlamydomonas mutant ssa11 lacking a protein homologous to mammalian polyglutamylase TTLL6. When combined with the previously investigated tpg1 mutant (lacking Chlamydomonas TTLL9), ssa11 exhibited a dramatic reduction of axonemal polyglutamylation even more than the tpg1, thereby causing a severe motility defect. Interestingly, ssa11tpg1 had slower flagellar regeneration kinetics compared to wild type. This result suggests that tubulin polyglutamylation affects the stability of axonemal microtubules.
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Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
本研究は、鞭毛のモデル生物クラミドモナスを用い、チューブリン・ポリグルタミン酸化修飾が鞭毛の構築にどのように関与するかを解明しようとするものである。ポリグルタミン酸化酵素TTLL6を欠失した新規の変異株ssa11を解析したところ、ssa11は既存のポリグルタミン酸化修飾変異株tpg1と二重変異にすると鞭毛の構築が顕著に遅くなることが分かった。このことは、ポリグルタミン酸化修飾が軸糸微小管の安定性に何らかの影響を及ぼしていることを示唆する。鞭毛繊毛は多くのヒト繊毛病に関わる。その構築機構を解明することは生物学的・基礎医学的に重要である。
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Report
(3 results)
Research Products
(9 results)