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Structural analysis and developmental research of specific glycosidases for production of glycosides bearing biorecognition

Research Project

Project/Area Number 18K05444
Research Category

Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Allocation TypeMulti-year Fund
Section一般
Review Section Basic Section 38030:Applied biochemistry-related
Research InstitutionOsaka Metropolitan University (2022-2023)
Osaka City University (2018-2021)

Principal Investigator

Ito Kazuo  大阪公立大学, 大学院理学研究科, 准教授 (20183171)

Project Period (FY) 2018-04-01 – 2024-03-31
Project Status Completed (Fiscal Year 2023)
Budget Amount *help
¥4,420,000 (Direct Cost: ¥3,400,000、Indirect Cost: ¥1,020,000)
Fiscal Year 2020: ¥1,430,000 (Direct Cost: ¥1,100,000、Indirect Cost: ¥330,000)
Fiscal Year 2019: ¥1,430,000 (Direct Cost: ¥1,100,000、Indirect Cost: ¥330,000)
Fiscal Year 2018: ¥1,560,000 (Direct Cost: ¥1,200,000、Indirect Cost: ¥360,000)
Keywords生体認識配糖体 / エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ / 立体構造 / ドメイン / マルチドメイン / エンドHS / アスパラギン結合型糖鎖 / 糖タンパク質 / エンド HS
Outline of Final Research Achievements

Crystal structure of recombinant endo-β-N-acetylglucosaminidase(Endo) HS resolved with 1.95Åresolution was revealed to be a novel multi-domain structure composed of 5 domains(D). The structure composed of D-I~III was similar to those of GHF85 enzymes, D-IV and V were characteristic of Endo HS. Four amino acid residues, N216, E218, Y252 and Y282 in D-I were revealed to compose catalytic site.
Crystal structure of recombinant Endo PMα, one of 3 isozymes of Endo PM from the isolate, Prevotella melaninogenica resolved with 2.1Å was composed of D-I~V from N-terminal. D-I was (α/β)8 barrel of catalytic D, D-II~V were βbarrels of different from each other. The structure composed of D-I~III was similar to those of GHF85 enzymes, D-IV and V were likely to be responsible for oligosaccharide recognition and sorting Endo PM to outer membrane, respectively. Small angle X-ray scattering analysis indicated that the structure in solution was different from the crystal structure.

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

新規特異的糖鎖遊離酵素エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ(エンド)HSの立体構造が世界に先駆けて解明され、未知のドメインから構成される新規マルチドメイン構造が明らかとなった。既知糖鎖遊離酵素とは異なり、4アミノ酸残基が触媒部位を構成し、新規触媒機構を提唱する発見であった。
また、新分離菌P. melaninogenica 由来エンドPMのアイソザイム、エンドPMαの立体構造を初めて解明された。エンドPMαも未知ドメインで構成される新規マルチドメイン酵素で、各ドメインの構造上の特徴と機能が明らかとなった。また、本酵素の立体構造は、溶液中と結晶中では異なることが明らかとなった。

Report

(7 results)
  • 2023 Annual Research Report   Final Research Report ( PDF )
  • 2022 Research-status Report
  • 2021 Research-status Report
  • 2020 Research-status Report
  • 2019 Research-status Report
  • 2018 Research-status Report
  • Research Products

    (42 results)

All 2024 2023 2022 2021 2020 2019 2018 Other

All Int'l Joint Research (7 results) Journal Article (4 results) (of which Int'l Joint Research: 4 results,  Peer Reviewed: 4 results,  Open Access: 3 results) Presentation (31 results) (of which Int'l Joint Research: 5 results)

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      Abstract and Proceeding Book of 30th FAOBMB & 8th BMB Conference (https://www.bmbconference.org/faobmb2023/wp-content/uploads/2023/12/FAOBMB_2023_Abstract-Book.pdf)

      Volume: - Pages: 402-408

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      Charoenwongpaiboon,T., Wangpaiboon, K., Klaewkla, M., Nakapong, S., Visessanguan, W., Ito, K., Pichyangkura, R., Kuttiyawong, K.,
    • Journal Title

      Biomolecules

      Volume: 10 Issue: 5 Pages: 692-703

    • DOI

      10.3390/biom10050692

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      Nopvichai Chatchai、Charoenwongpaiboon Thanapon、Luengluepunya Navaporn、Ito Kazuo、Muanprasat Chatchai、Pichyangkura Rath
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      Peer J

      Volume: 7 Pages: e7206-e7206

    • DOI

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    • Journal Title

      Biomedicines

      Volume: 7 Issue: 4 Pages: 81-81

    • DOI

      10.3390/biomedicines7040081

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      Tomofumi Takeuchi, Shinji Mori, Kazuki Okura, Methus Kuraeokura, Santhana Nakapong, Nobuo Kamiya, Ikuko Miyahara and Kazuo Ito
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      Santhana Nakapong, Kamoltip Kuttiyawong, Kazuo Ito and Piamsook Pongsawasdi
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Published: 2018-04-23   Modified: 2025-01-30  

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