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GH30 beta-1,6-glucosidase: Structure-function study and application for valuable carbohydrate synthesis.

Research Project

Project/Area Number 19K05826
Research Category

Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Allocation TypeMulti-year Fund
Section一般
Review Section Basic Section 38030:Applied biochemistry-related
Research InstitutionMie University

Principal Investigator

ISONO Naoto  三重大学, 生物資源学研究科, 准教授 (70378321)

Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) 勝崎 裕隆  三重大学, 生物資源学研究科, 准教授 (10262990)
三宅 英雄  三重大学, 生物資源学研究科, 准教授 (50362364)
梅川 碧里  三重大学, 生物資源学研究科, 准教授 (60633097)
Project Period (FY) 2019-04-01 – 2024-03-31
Project Status Completed (Fiscal Year 2023)
Budget Amount *help
¥4,290,000 (Direct Cost: ¥3,300,000、Indirect Cost: ¥990,000)
Fiscal Year 2022: ¥520,000 (Direct Cost: ¥400,000、Indirect Cost: ¥120,000)
Fiscal Year 2021: ¥910,000 (Direct Cost: ¥700,000、Indirect Cost: ¥210,000)
Fiscal Year 2020: ¥1,040,000 (Direct Cost: ¥800,000、Indirect Cost: ¥240,000)
Fiscal Year 2019: ¥1,820,000 (Direct Cost: ¥1,400,000、Indirect Cost: ¥420,000)
KeywordsGH30 / β-グルコシダーゼ / β-1,6-グルコシダーゼ / グライコシンターゼ / ゲンチオビオース / 結晶構造 / 縮合反応
Outline of Research at the Start

細菌由来の酵素「β-1,6-グルコシダーゼ」の立体構造と機能の関係を明らかにする。得られた知見を活用して、「β-1,6-グルコシド結合」(抗腫瘍性糖質、有用細菌の増殖を促進するオリゴ糖、苦味を呈するユニークな糖質などに存在する結合)を含む新規糖質や有用希少糖質の合成を試みる。食品・医薬品・化粧品の成分の製造や、糖質および関連酵素の機能解析に役立つ成果を得ることを目指す。

Outline of Final Research Achievements

We developed a method for the synthesis of various rare oligosaccharides containing β-1,6-glucosidic linkages from high concentrations of substrates via a condensation reaction of β-1,6-glucosidase from the bacterium Halobacillus halophilus. In addition, we developed an efficient method for the synthesis of carbohydrates containing β-1,6-glucosidic linkages using catalytic residue mutants "glycosynthases." Furthermore, the three-dimensional structure of β-1,6-glucosidase from the bacterium Caldicellulosiruptor bescii was determined, and the structure-function relationship of the enzyme was partially elucidated.

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

本研究では基質特異性が厳密な酵素を用いて、特定のグリコシド結合を有する糖質の選択的な合成方法を開発した。本研究の成果は食品・医薬品・化粧品の成分の製造や、糖質および関連酵素の機能解析に役立つものである。また、GH30 β-1,6-グルコシダーゼの立体構造を初めて明らかにした。立体構造から得られる知見は、生化学・酵素科学・糖質科学の発展に寄与するものであり、酵素の人工的改変などに役立つ情報を含む。

Report

(6 results)
  • 2023 Annual Research Report   Final Research Report ( PDF )
  • 2022 Research-status Report
  • 2021 Research-status Report
  • 2020 Research-status Report
  • 2019 Research-status Report
  • Research Products

    (10 results)

All 2024 2023 2022 2021 2019

All Journal Article (1 results) (of which Peer Reviewed: 1 results,  Open Access: 1 results) Presentation (9 results) (of which Invited: 1 results)

  • [Journal Article] Protein Expression Autoinduction in a Cold-Shock Expression System in Escherichia coli2024

    • Author(s)
      Tsujimoto Yukino、Isono Naoto
    • Journal Title

      Journal of Biomolecular Techniques

      Volume: 35 Issue: 2 Pages: 3fc1f5fe.76009c9a-3fc1f5fe.76009c9a

    • DOI

      10.7171/3fc1f5fe.76009c9a

    • Related Report
      2023 Annual Research Report
    • Peer Reviewed / Open Access
  • [Presentation] Caldicellulosiruptor bescii由来GH30酵素の構造と機能の解析2023

    • Author(s)
      中井夏穂, 小川恵莉, 石川涼一, 柳原和典, 中川佳紀, 高木宏基, 三宅英雄, 磯野直人
    • Organizer
      日本応用糖質科学会
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  • [Presentation] Caldicellulosiruptor bescii由来β-1,6-グルコシダーゼの構造と機能の解析2023

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      中井夏穂, 水谷花菜, 石川涼一, 柳原和典, 中川佳紀, 高木宏基, 三宅英雄, 磯野直人
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      日本農芸化学会 中部・関西支部
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    • Organizer
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      中井夏穂, 小川恵莉, 石川涼一, 柳原和典, 高木宏基, 磯野直人
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      日本農芸化学会中部支部
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      中井夏穂, 小川恵莉, 石川涼一, 柳原和典, 高木宏基, 磯野直人
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      日本応用糖質科学会中部支部
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      安田愛梨,三宅英雄,勝崎裕隆,梅川碧里,磯野直人
    • Organizer
      日本応用糖質科学会中部支部
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  • [Presentation] GH30 β-1,6-グルコシダーゼのグライコシンターゼ化2021

    • Author(s)
      安田愛梨,三宅英雄,勝崎裕隆,梅川碧里,磯野直人
    • Organizer
      日本農芸化学会
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      磯野直人
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      三重大学と地元企業との連携セミナー
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    • Invited
  • [Presentation] Halobacillus halophilus由来GH30_1酵素の機能解析と変異体作製2019

    • Author(s)
      安田愛梨, 寺田真衣, 伊東芽以, 勝崎裕隆, 三宅英雄, 梅川碧里, 磯野直人
    • Organizer
      日本応用糖質科学会中部支部
    • Related Report
      2019 Research-status Report

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Published: 2019-04-18   Modified: 2025-01-30  

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