Research Project
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
アブラナ科植物の自家不和合性では雌しべ側因子である受容体キナーゼSRKと花粉側因子であるリガンドSP11が自他識別を制御している。これまでにSRKの細胞外領域とSP11複合体の結晶構造が決定されているが、細胞内領域については構造が決定されておらず、どのようにしてSRKが活性化しているのかは不明である。そこで、本研究ではSRKの細胞内領域について、活性型、不活性型のリコンビナントタンパク質を大腸菌で発現させ、X線結晶構造解析の手法でそれらの立体構造を決定し、リン酸化依存的なSRKの活性化機構を解明する。
Self-incompatibility responses in Brassica are triggered by the haplotype specific interaction of pistil receptor kinase SRK and pollen ligand SP11. In this study, we tried crystallization of SRK kinase domain for uncovering the mechanism of SRK signal transduction. We determined SRK region which could be highly and stably expressed in bacteria cells. The SRK kinase proteins were expressed in large scale, purified three step chromatography, and crystal screened. Diffraction data were collected in SPring-8 and best data showed 4.3 angstrom resolution.
アブラナ科植物の自家不和合性は雑種強勢を利用したF1ハイブリッド種子の生産に利用されており、自家不和合性を人為的に操作できる技術の開発が望まれている。SRKキナーゼドメインを阻害する薬剤はいくつか報告されているが、SRKに特異的な阻害剤を開発するためにはSRKキナーゼドメインの構造情報が重要である。本研究ではSRKキナーゼドメインの結晶化に成功し、構造決定に向けて一歩前進した。
All 2021 2020
All Journal Article (2 results) (of which Int'l Joint Research: 1 results, Open Access: 2 results, Peer Reviewed: 1 results)
Seibutsu Butsuri
Volume: 61 Issue: 5 Pages: 321-323
10.2142/biophys.61.321
130008093152
Nature Communications
Volume: 11 Issue: 1 Pages: 4916-4916
10.1038/s41467-020-18698-w
