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Structural study on the confomation change of iron-sulfur cluster accompanied by oxidation in [NiFe] hydrogenase

Research Project

Project/Area Number 20K06511
Research Category

Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

Allocation TypeMulti-year Fund
Section一般
Review Section Basic Section 43020:Structural biochemistry-related
Research InstitutionUniversity of Hyogo

Principal Investigator

Nishikawa Koji  兵庫県立大学, 学術総合情報センター, 准教授 (80723593)

Project Period (FY) 2020-04-01 – 2023-03-31
Project Status Completed (Fiscal Year 2022)
Budget Amount *help
¥4,290,000 (Direct Cost: ¥3,300,000、Indirect Cost: ¥990,000)
Fiscal Year 2022: ¥1,430,000 (Direct Cost: ¥1,100,000、Indirect Cost: ¥330,000)
Fiscal Year 2021: ¥1,170,000 (Direct Cost: ¥900,000、Indirect Cost: ¥270,000)
Fiscal Year 2020: ¥1,690,000 (Direct Cost: ¥1,300,000、Indirect Cost: ¥390,000)
KeywordsX線結晶構造解析 / 金属タンパク質 / Ni酵素 / ヒドロゲナーゼ / 水素 / NiFe]ヒドロゲナーゼ / 鉄硫黄クラスター / [NiFe]ヒドロゲナーゼ
Outline of Research at the Start

本課題では,標準型[NiFe]ヒドロゲナーゼについて,酸化に伴う鉄硫黄クラスターの構造変化を精査し,従来の酸素耐性[NiFe]ヒドロゲナーゼの鉄硫黄クラスターの構造変化の様式と比較することで,[NiFe]ヒドロゲナーゼがいかにして酸素耐性を獲得しているのか,酸素耐性機構の普遍則を明らかにすることを目指す.

Outline of Final Research Achievements

In this study, we examined the structural change of the iron-sulfur cluster of standard-type [NiFe] hydrogenase upon oxidation and compared it with the manner of structural change of the iron-sulfur cluster of conventional oxygen-tolerant [NiFe] hydrogenases to reveal how [NiFe] hydrogenase acquires oxygen tolerance. We aimed to elucidate the universal rule of the oxygen tolerant mechanism. X-ray analysis of the standard-type enzyme from sulfate-reducing bacteria is underway for the air-oxidized form and the compound-oxidized form with K3Fe(CN)6. It has been previously thought that the proximal cluster of the standard-type enzyme does not undergo structural change. However, we have found that the crystal prepared anaerobically undergoes structural change when it is oxidized.

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

本課題は、本酵素を利用した酵素電極バイオ燃料電池の開発やクリーンエネルギー源である水素の産生、活性中心を模倣した人工触媒の開発といった応用利用が期待できるものである。一例として光合成反応中心と組み合わせた光駆動型の水素生産系が考えられる。光合成反応中心が太陽光を吸収し還元力が生じ、電子がヒドロゲナーゼへと移動することで水素産生が可能になる。しかし、酸素発生の伴う光合成と組み合わせようすると、ヒドロゲナーゼの酸素分子に対する感受性が問題となるため、応用が著しく制限されてしまう。酸素耐性機構の普遍則を解明することは、ヒドロゲナーゼの工業利用へ大きく寄与するものである。

Report

(4 results)
  • 2022 Annual Research Report   Final Research Report ( PDF )
  • 2021 Research-status Report
  • 2020 Research-status Report
  • Research Products

    (1 results)

All 2022

All Journal Article (1 results) (of which Int'l Joint Research: 1 results,  Peer Reviewed: 1 results)

  • [Journal Article] Structural and spectroscopic characterization of CO inhibition of [NiFe]-hydrogenase from Citrobacter sp. S-772022

    • Author(s)
      Imanishi Takahiro、Nishikawa Koji、Taketa Midori、Higuchi Katsuhiro、Tai Hulin、Hirota Shun、Hojo Hironobu、Kawakami Toru、Hataguchi Kiriko、Matsumoto Kayoko、Ogata Hideaki、Higuchi Yoshiki
    • Journal Title

      Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications

      Volume: 78 Issue: 2 Pages: 66-74

    • DOI

      10.1107/s2053230x22000188

    • Related Report
      2022 Annual Research Report
    • Peer Reviewed / Int'l Joint Research

URL: 

Published: 2020-04-28   Modified: 2024-01-30  

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