Biochemical analysis of recognition proteins for O-GlcNAcylated protein

2022 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 20K07320
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Review Section: Basic Section 48040:Medical biochemistry-related
• Research Institution: Tohoku University
• Principal Investigator: Sekine Hiroki 東北大学, 加齢医学研究所, 講師 (50506285)
• Project Period (FY): 2020-04-01 – 2023-03-31
• Keywords: 翻訳後修飾 / O-GlcNAc修飾

Outline of Final Research Achievements

Post translational modifications of proteins are related to the control of their protein functions. O-GlcNAc modification is involved in the control of biological processes including cell cycle and differentiation, which are regulated by extracellular nutrients such as glucose and glutamine. Modification-recognition proteins are required for function of modified proteins, however O-GlcNAcylation recognition mechanisms were still remained unclear. We found O-GlcNAc-bound proteins by using recombinant O-GlcNAcylated NRF1.

Free Research Field

生化学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

タンパク質間結合の制御において、翻訳後修飾は重要な働きをする。そのためタンパク質翻訳後修飾による、他のタンパク質との結合様式を調べることは極めて重要である。中でもO-GlcNAc化は様々な生物現象に関わり、細胞の栄養状態などでダイナミックに制御されることが明らかとなっていた。しかしO-GlcNAc化を認識する分子機構はほとんど知られていなかった。本研究では、O-GlcNAc化を認識するタンパク質の同定を初めて行った。この認識タンパク質との結合様式を詳細に調べることで、O-GlcNAc化による生物現象の調節が可能になると期待される。