2023 Fiscal Year Final Research Report
Development of functional biomaterials using laminin active peptides
Project/Area Number |
21K06563
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Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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Allocation Type | Multi-year Fund |
Section | 一般 |
Review Section |
Basic Section 47030:Pharmaceutical hygiene and biochemistry-related
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Research Institution | Tokyo University of Pharmacy and Life Science |
Principal Investigator |
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Project Period (FY) |
2021-04-01 – 2024-03-31
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Keywords | バイオマテリアル / 細胞接着 / ペプチド / ラミニン / 基底膜 / インテグリン |
Outline of Final Research Achievements |
We identified a peptide of the laminin α5 chain containing the RGD (Arg-Gly-Asp) X1X2 sequence that shows high binding affinity to integrin αvβ5, and found that a peptide-matrix using this peptide is effective for culturing iPS cells. We clarified that the active peptide of the laminin α5 chain, hA5G18 (DDFVFYVGGYPS), exhibits cell adhesion activity by forming amyloid fibrils, and created functional amyloid fibrils using the core sequence of the amyloid fibril formation, demonstrating its usefulness as a biomaterial. We developed a thermoresponsive peptide-matrix by binding laminin active peptides to a polymer of elastin-derived peptides that form elastic fibers.
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Free Research Field |
生化学
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Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
ラミニン活性ペプチドを用いたペプチド-マトリックスがiPS細胞や神経幹細胞など様々な細胞の培養や分化誘導を目的としたバイオマテリアルとして有用であることを示した。これらの結果は人工基底膜の創製につながるものである。また、ラミニンペプチドを固定化したエラスチン様ペプチドは熱応答性で、バイオマテリアル分野での応用が期待される。アミロイド線維を形成するペプチドは自己会合性バイオマテリアルを作成する上で重要なツールとなるものである。
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