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1987 Fiscal Year Final Research Report Summary

毒性タンパク質リシンの阻害機構と肝リボソームの機能の解析

Research Project

Project/Area Number 61570134
Research Category

Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)

Allocation TypeSingle-year Grants
Research Field General medical chemistry
Research InstitutionNiigata Women's College

Principal Investigator

寺尾 和夫  県立新潟女子短期大学, 教養科, 教授 (30077474)

Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) 緒方 規矩雄  新潟大学, 名誉教授 (00018285)
Project Period (FY) 1986 – 1988
Keywordsリボソーム / リシン / α-サルシン / 蛋白生合成阻害 / リボソーム蛋白 / コンホメーション
Research Abstract

昨年度の研究において, ラット肝リボソームをリシンで処理するとリボソームの大亜粒子のL14蛋白のコンホメーションが変わることと, αサルシンで同様に処理するとL3及びL4の蛋白のコンホメーションが変わることを知った. 更にリシンとαサルシンを同時に作用させるとL4のコンホメーションの変化が強くなることを知った.
この様な結果から, リシンとαサルシンの蛋白合成に及ぼす阻害作用がadditiveに作用していることが考えられるので, poly(u)依存のpolyphenyl alanine合成能を調べた. 5mMMgCl_2の存在でリボソームを了めリシンで処理しておくと, αサルシンの阻害効果はリシン処理しない場合に比べて著しく阻害されることを知った. 又, MgCl_2の濃度を上げて10mMで測定すると, リシン又はαサルシンでリボソームを処理しても阻害はあまり見られず, これらの阻害作用がリボソームのコンホメーションの変化に由来することが強く示唆された.
更にαサルシンは28SRNAを切断することが知られているが, この切断の容易さをリボソームのリシン処理と未処理で比較してみた.
リボソームをリシンで処理したのち, αサルシンで処理するとリシン未処理のものに比べると, 比較的低濃度のαサルシンによって容易に28SRNAの切断が見られた.
このような実験結果から, リシンによってリボソームの大亜粒子の一部のコンホメーションに変化が起こり, その結果としてαサルシンで処理すると28SRNAの切断が著しく容易になるものと考えられる. 又昨年度の結果と併せ考えて, リシンによる作用の位置とαサルシンの作用の位置は近接しているが, 異なる位置で作用していることが確かめられた.

  • Research Products

    (1 results)

All Other

All Publications (1 results)

  • [Publications] Kazuo Terao, Kiguo Ogata: European Journal of Biochemistry. (1988)

URL: 

Published: 1989-03-20   Modified: 2016-04-21  

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