| 研究課題/領域番号 |
15K06985
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 大学共同利用機関法人高エネルギー加速器研究機構 |
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研究代表者 |
川崎 政人 大学共同利用機関法人高エネルギー加速器研究機構, 物質構造科学研究所, 准教授 (00342600)
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| 連携研究者 |
伊藤 俊樹 神戸大学, バイオシグナル研究センター, 教授 (30313092)
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| 研究期間 (年度) |
2015-04-01 – 2018-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2017年度)
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| 配分額 *注記 |
5,200千円 (直接経費: 4,000千円、間接経費: 1,200千円)
2017年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2016年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2015年度: 2,080千円 (直接経費: 1,600千円、間接経費: 480千円)
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| キーワード | X線結晶構造解析 / エンドサイトーシス / 膜変形タンパク質 |
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| 研究成果の概要 |
エンドサイトーシスに関与する膜変形タンパク質SYLFドメインの結晶構造解析を行った。まず高度好熱菌サーモトーガ・マリティマのSYLFドメインを結晶化し、2.2オングストローム分解能で立体構造を決定した。その立体構造に基づき、結晶化を阻害すると予想されるループ部分を削除したヒトのSYLFドメインの改変タンパク質を作製した。その結果、これまで結晶化の不可能であったヒトSYLFドメインの結晶化に成功し、2.0オングストローム分解能で立体構造を決定することが出来た。SYLFドメインは新規フォールドであり、塩基性残基に富んだ領域が膜と相互作用すると予想された。
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