| 研究課題/領域番号 |
15K07013
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
機能生物化学
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| 研究機関 | 立教大学 |
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研究代表者 |
山田 康之 立教大学, 理学部, 教授 (80386507)
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| 研究期間 (年度) |
2015-04-01 – 2020-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2019年度)
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| 配分額 *注記 |
5,070千円 (直接経費: 3,900千円、間接経費: 1,170千円)
2018年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2017年度: 1,170千円 (直接経費: 900千円、間接経費: 270千円)
2016年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
2015年度: 1,170千円 (直接経費: 900千円、間接経費: 270千円)
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| キーワード | 生体エネルギー変換 / 共役 / 活性調節 / 脱共役 / ATP / プロトン輸送 / 酸化的リン酸化 / 律速 / アロステリック / 調節 / 架橋 / ヌクレオチド結合 |
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| 研究成果の概要 |
(1)ATP合成酵素の条件的脱共役状態では、回転軸を構成するサブユニット間の相互作用が変化している可能性が示唆された。(2)サブユニット間架橋による共役の回復を検討したが、これまでのところ見られていない。(3)不活性変異体を用いた解析では、通常用いている標品に3割程度不完全な状態のものが含まれる可能性が示唆された。(4)ATP合成酵素における条件的脱共役状態に関与するεサブユニットへのATP結合の強くなった変異体を得られた。また、野生型εサブユニットへのATP結合強度の再評価を行った。(5)枯草菌ATP合成酵素の活性調節の生理的意義を明らかにした。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
いまだ不明な点の多い、ATP合成酵素の条件的脱共役状態について、さまざまな知見を得ることができた。更に研究を続け分子機構の解明へとつなげたい。
ATP合成酵素の活性調節機構は原核生物と真核生物では異なるため、抗生物質の作用点として注目されている。条件的脱共役も、εサブユニットが構造変化をするバクテリアATP合成酵素のみが持つ性質であると考えられることから、同様に全く新しい抗生物質の作用点として活用することも期待される。
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