| 研究課題/領域番号 |
15K07886
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
物理系薬学
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| 研究機関 | 富山大学 |
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研究代表者 |
水口 峰之 富山大学, 大学院医学薬学研究部(薬学), 教授 (30332662)
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| 研究分担者 |
帯田 孝之 富山大学, 大学院医学薬学研究部(薬学), 准教授 (30578696)
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| 研究期間 (年度) |
2015-04-01 – 2018-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2017年度)
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| 配分額 *注記 |
4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2017年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2016年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2015年度: 1,820千円 (直接経費: 1,400千円、間接経費: 420千円)
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| キーワード | タンパク質 / 天然変性タンパク質 / 相互作用 / アロステリック効果 / SPR / 天然変性蛋白質 / NMR / アロステリック機構 |
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| 研究成果の概要 |
PQBP1は小さく折りたたまれたWWドメインと長大な天然変性領域から構成される。PQBP1はスプライシング因子WBP11やスプライソソーム構成因子U5-15kDに結合する。PQBP1のC末端領域に位置するYxxPxxVLモチーフがU5-15kDの疎水性表面に結合することがわかっている。本研究では、PQBP1のN末端側に位置するWWドメインがWBP11に結合すると、PQBP1のYxxPxxVLモチーフとU5-15kDの結合親和性が低下することを示した。さらに、U5-15kDにU5-52Kが結合すると、U5-15kDとPQBP1の結合親和性が増加することも示された。
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