| 研究課題/領域番号 |
16K07273
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 九州大学 |
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研究代表者 |
角田 佳充 九州大学, 農学研究院, 教授 (00314360)
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| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2019年度)
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| 配分額 *注記 |
4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2018年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2017年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
2016年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
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| キーワード | 硫酸転移酵素 / 結晶構造解析 / タンパク質チロシン硫酸化 / 蛋白質 / 酵素反応 / 構造解析 |
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| 研究成果の概要 |
タンパク質の翻訳後修飾の一つであるチロシン残基の硫酸化の詳細な分子メカニズムを明らかにするため、植物であるシロイヌナズナ硫酸転移酵素と動物であるヒト硫酸転移酵素の二種類について、立体構造解析を行なった。シロイヌナズナ硫酸転移酵素については、立体構造決定に至らなかったが、ヒト硫酸転移酵素については、２種類の基質との複合体を決定することに成功した。これにより、TPSTの基質認識機能の分子メカニズムについて、多くの情報が得られた。以上より、タンパク質の翻訳後修飾であるチロシン残基の硫酸化反応についてより一般性を持った理解をえることに成功した。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
ヒト硫酸転移酵素の立体構造情報を得たことにより、主要なタンパク質の翻訳後修飾の一つであるチロシン残基の硫酸化の詳細な分子メカニズムを明らかにすることができた。多くのタンパク質はチロシン残基が硫酸化することにより、その生理活性が変化する。今回の情報から、この反応を人工的に制御できる可能性が高まったことから、今後の多くの展開が期待できる。
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