| 研究課題/領域番号 |
16K07318
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物物理学
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| 研究機関 | 東邦大学 |
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研究代表者 |
岩田 達也 東邦大学, 薬学部, 准教授 (20569917)
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| 研究期間 (年度) |
2016-04-01 – 2019-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2018年度)
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| 配分額 *注記 |
4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2018年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2017年度: 1,690千円 (直接経費: 1,300千円、間接経費: 390千円)
2016年度: 1,950千円 (直接経費: 1,500千円、間接経費: 450千円)
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| キーワード | フラビン / 光センサータンパク質 / フーリエ変換赤外分光法 / 安定同位体標識 / 質量分析法 / 光受容体 / フーリエ変換赤外（FTIR）分光法 / BLUFドメイン / LOVドメイン / 水素結合 |
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| 研究成果の概要 |
本研究では、ビタミンB2誘導体であるフラビンを光センサーのアンテナとして結合した光センサータンパク質を対象として、フラビンやアミノ酸側鎖の特異な水素結合環境の形成について赤外分光解析を行った。
LOVドメインではフラビンのNH基が極めて強い水素結合を形成していることを観測し、これが、フラビンとタンパク質の結合に関与していることを明らかにした。また、BLUFドメインでは光反応中間体チロシン残基のOH基が形成する強い水素結合について、その受容基はエノール型に異性化したグルタミン残基の窒素原子であることが分かった。
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
本研究では、赤外分光法を用いてタンパク質中の強い水素結合を形成した化学結合の検出に成功しました。水素結合はタンパク質の構造形成や基質認識や酵素反応に重要な役割を果たしていると考えられますが、それを検出できる系というのは限られています。本研究で発見したことは、光センサータンパク質の光反応を測定することによって、LOVドメインではタンパク質と補酵素の結合で恒常的に強い水素結合を形成すること、またBLUFドメインでは光反応中間体で強い水素結合を形成することを見出しました。今後、適切にな測定系の開発により、多くのタンパク質の構造形成や反応に重要な水素結合の検出への足がかりになるものと考えられます。
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