| 研究課題/領域番号 |
18107004
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| 研究種目 |
基盤研究(S)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
機能生物化学
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| 研究機関 | 京都産業大学 (2010)
東京工業大学 (2006-2009) |
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研究代表者 |
吉田 賢右 京都産業大学, 総合生命科学部, 教授 (90049073)
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| 研究分担者 |
久堀 徹 東京工業大学, 資源化学研究所, 教授 (40181094)
村上 聡 東京工業大学, 生命理工学部, 教授 (30300966)
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| 連携研究者 |
村上 聡 東京工業大学, 生命理工学部, 教授 (30300966)
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| 研究期間 (年度) |
2006 – 2010
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| 研究課題ステータス |
完了 (2010年度)
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| 配分額 *注記 |
111,280千円 (直接経費: 85,600千円、間接経費: 25,680千円)
2010年度: 25,480千円 (直接経費: 19,600千円、間接経費: 5,880千円)
2009年度: 25,480千円 (直接経費: 19,600千円、間接経費: 5,880千円)
2008年度: 25,480千円 (直接経費: 19,600千円、間接経費: 5,880千円)
2007年度: 25,480千円 (直接経費: 19,600千円、間接経費: 5,880千円)
2006年度: 9,360千円 (直接経費: 7,200千円、間接経費: 2,160千円)
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| キーワード | ATP合成 / ATP合成酵素 / F_oF_1 / モータータンパク質 / 生体エネルギー / FoF1 / F1 / モーター / F0F1 / 回転モーター / ATP / 結晶解析 / プロトン / εサブユニット / FoFl / Fl / Fo / 分子モーター |
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| 研究概要 |
ATP合成酵素のATP合成/分解の触媒活性は, F_1-ATPase部分にある。F_1-ATPaseではα3β3がリング状に配置され、その内部に棒状のγサブユニットが存在する。3つのβサブユニットそれぞれに触媒部位が存在し、そこでATP加水分解が進行すると、γサブユニットが回転する。そこで、1つのβサブユニットだけ活性を99%失う変異を導入して回転を観察した結果、以下のことが明らかになった。γサブユニットが.度の位置で1つのβサブユニットに結合したATPは、それから200度回転した位置で加水分解され、320度回転した位置で無機リン酸を放出する。3つのβサブユニットが、あたかも輪唱のようにこの過程を120度の位相差でおこなうことでγサブユニットがスムーズに回転することが分かった。蛍光色素を1つのβサブユニットにふらふらしないように2点で結合してその構造変化を回転と同時に観察した。
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