| 研究課題/領域番号 |
06680629
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| 研究機関 | 関西医科大学 |
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研究代表者 |
藤井 茂 関西医科大学, 医学部, 教授 (60144482)
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| 研究分担者 |
中川 学 関西医科大学, 医学部, 助手 (50261053)
黒田 記代 関西医科大学, 医学部, 助手 (30131436)
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| キーワード | 糖タンパク質 / 糖鎖構造 / タンパク質構造 / NMR |
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| 研究概要 |
免疫グロブリンGにおいて、そのサブクラスや種の違いにより糖鎖の分布に差異があることが明らかにされている。このサブクラスや種による糖鎖分布の差異を、免疫グロブリンGの糖鎖とタンパク質部分との相互作用の観点から捉えるため、サブクラスや種の異なる免疫グロブリンGについて、糖転移酵素やグリコシダーゼの反応を行い、糖鎖分布の変化を調べた。その結果、まだ予備的実験結果の域を出ていないが、各サブクラスや種の違いにより糖転移酵素やグリコシダーゼの反応に差異があるなど新たな知見が得られた。さらに、パパインやトリプシン処理などによる免疫グロブリンGの各ドメインの分離、分取が可能となり、これらの各部位で切断した免疫グロブリンGを用いて、糖鎖とタンパク質部分との相互作用部位に関する基礎的なデータを多く集めることができた。これらの結果から、平成7年度にはさらに進展した研究が行えるものと考えている。
また、Penicillium notatumから精製したホスホリパーゼBは、エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼHを作用させると、ゲル電気泳動上で分子量の変化が観測されるなど、糖タンパク質であることが示されていた。今回、このホスホリパーゼBのアスパラギン結合型糖鎖は、ハイマンノース型であり、エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼH処理に伴う分子量の変化はこのハイマンノース型糖鎖の切除によるものであることを明らかにした。さらに、この糖鎖がホスホリパーゼBの活性ならびに溶解度に少なからず関与していることも明らかとなった。
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