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好中球は炎症の主要な担当細胞であり、炎症の様々な現象と深く関わっている。好中球依存性の血管透過性亢進(VPE)もその一つであるが、その機序は未だ解明されていない。そこで、好中球の重要なライソゾーム酵素であり炎症刺激で放出されるエラスターゼに注目し血管透過性亢進の分子機構を調べた。好中球エラスターゼはヒト血漿、特に酸化した血漿から血管透過性亢進活性を産生した。この産生は、キニノーゲン欠損血漿では見られなかった。高分子キニノーゲンをエラスターゼとインキュベートすると血管透過性亢進活性が出現したので、インキュベート後に産生されたペプチドを分離して、各々血管透過性亢進活性を調べると、SLMKRPPGFSPFRSSRI(E-キニンと命名)のアミノ酸配列を持ったものだけが活性を示した。合成したE-キニンはブラディキニン(BK)の亢進活性はBKに匹敵し、BK-B_2-リセプター拮抗剤で抑制された。E-キニンはラット子宮収縮作用がなく、BKと同じカルボキシ末端側をもつE-キニンdes SSRIのみがブラディキニン(BK)の約1/3の活性を示し、BK-B_2-リセプター拮抗剤で抑制された。しかし、血圧降下作用は両者共に活性があり、いずれもBK-B_2-リセプター拮抗剤で抑制された。この結果から、E-キニンがin vivoでカルボキシ末端側のアミノ酸が4残基切断されてE-キニンdesSSRIとなって、BK-B2-リセプターと結合して作用を発揮すると考えられた。BKのカルボキシ末端はキニナーゼII(アンギオテンシンI変換酵素)で切断されるので、E-キニンをこの酵素で処理てみたが切断は全く見られず、この酵素はE-キニン活性化酵素ではなかった。生体でのE-キニンを検出するために、BKとは異なるアミノ末端側6と8残基をKLHに結合させたものでマウスを免疫して、単クローン抗体を作製した。4種の抗体がE-キニンと反応したが、いずれの抗体もBKとの交差性がありE-キニン特異的な抗体は得られなかった。
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