本研究の目的は、シナプス可塑性獲得の過程に転写後調節の機構がどのように関与するのかを明らかにすることである。これまでに、AMPA型グルタミン酸受容体チャネルに結合することが示されているGRIP-I(glutamate receptor interacting protein-I)に、2種類のN末端と3カ所での選択的スプライシングによる分子多型が存在していることを明らかにした。また、各々の分子の発現は、発達時期ならびに領域により異なっていることを見いだした。さらに、AMPA型受容体α2サブユニットC末端には、これまで報告されているGluRα2-CP以外に、GluRα1と同様な長い配列を持つGluRα2-CLが存在しており、このGluRα2-CLとGluRα1を共発現したチャネルは、GluRα2-CPとGluRα1を共発現したチャネルと異なったチャネル特性を示した。GluRα2が2種類のC末端を持つことを明らかにするために、遺伝子クローンを単離しその構造を解析した。その結果、GluRα2-CPとM4は同一のエクソンにあり、GluRα2-CLにはエクソンの途中からスプライスすることが明らかになった。現在、2種類のうち一方のC末端を持つGluRα2をコンディショナルに発現させるために、ベクターの構築を進めており、マウスレベルでの解析をおこなう予定である。
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