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2017 年度 研究成果報告書

ヒストン修飾新規リーダータンパク質による転写機構解析(国際共同研究強化)

研究課題

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研究課題/領域番号 15KK0251
研究種目

国際共同研究加速基金(国際共同研究強化)

配分区分基金
研究分野 ゲノム医科学
研究機関東京大学

研究代表者

神吉 康晴  東京大学, アイソトープ総合センター, 助教 (00534869)

研究協力者 Subramaniam Sriram  National Institute of Health, National Cancer Institute・Center for Cell Research・Laboratory of Cell Biology・Biophysics Section・High Resolution Electron Microscopy, Senior Director
研究期間 (年度) 2016 – 2017
キーワードクライオ電子顕微鏡 / ピルビン酸キナーゼ / 抗がん剤 / 単粒子解析
研究成果の概要

ピルビン酸キナーゼ(PK)は解糖系の最後のステップを触媒する酵素であり、糖代謝の律速酵素の一つでもある。哺乳類では4つのアイソフォームが知られているが、PKM2をノックアウトするとがん細胞の増殖は顕著に抑制される。従って、PKM2の酵素活性を決定する部位を原子レベルで解き明かし、その作用原理を明らかにすることは、様々な種類のがんに用いることが可能な抗がん剤の開発に繋がる。本研究では、ヒトPKM2及び家族性がん患者由来のPKM2 mutant (H391Y)の構造をクライオ電子顕微鏡による単粒子解析を用いてそれぞれ2.9Å、3.1Åという原子レベルの解像度で解き明かした。

自由記述の分野

ゲノム医科学

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公開日: 2019-03-29  

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