タンパク質の翻訳後修飾の一つであるチロシン残基の硫酸化の詳細な分子メカニズムを明らかにするため、植物であるシロイヌナズナ硫酸転移酵素と動物であるヒト硫酸転移酵素の二種類について、立体構造解析を行なった。シロイヌナズナ硫酸転移酵素については、立体構造決定に至らなかったが、ヒト硫酸転移酵素については、2種類の基質との複合体を決定することに成功した。これにより、TPSTの基質認識機能の分子メカニズムについて、多くの情報が得られた。以上より、タンパク質の翻訳後修飾であるチロシン残基の硫酸化反応についてより一般性を持った理解をえることに成功した。
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