2018 年度研究成果報告書

光センサータンパク質における特異な水素結合構造の解明

研究課題

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研究課題/領域番号	16K07318
研究種目	基盤研究(C)
配分区分	基金
応募区分	一般
研究分野	生物物理学
研究機関	東邦大学
研究代表者	岩田達也東邦大学, 薬学部, 准教授 (20569917)
研究期間 (年度)	2016-04-01 – 2019-03-31
キーワード	フラビン / 光センサータンパク質 / フーリエ変換赤外分光法 / 安定同位体標識 / 質量分析法
研究成果の概要	本研究では、ビタミンB2誘導体であるフラビンを光センサーのアンテナとして結合した光センサータンパク質を対象として、フラビンやアミノ酸側鎖の特異な水素結合環境の形成について赤外分光解析を行った。 LOVドメインではフラビンのNH基が極めて強い水素結合を形成していることを観測し、これが、フラビンとタンパク質の結合に関与していることを明らかにした。また、BLUFドメインでは光反応中間体チロシン残基のOH基が形成する強い水素結合について、その受容基はエノール型に異性化したグルタミン残基の窒素原子であることが分かった。
自由記述の分野	生物物理学
研究成果の学術的意義や社会的意義	本研究では、赤外分光法を用いてタンパク質中の強い水素結合を形成した化学結合の検出に成功しました。水素結合はタンパク質の構造形成や基質認識や酵素反応に重要な役割を果たしていると考えられますが、それを検出できる系というのは限られています。本研究で発見したことは、光センサータンパク質の光反応を測定することによって、LOVドメインではタンパク質と補酵素の結合で恒常的に強い水素結合を形成すること、またBLUFドメインでは光反応中間体で強い水素結合を形成することを見出しました。今後、適切にな測定系の開発により、多くのタンパク質の構造形成や反応に重要な水素結合の検出への足がかりになるものと考えられます。