| 研究課題/領域番号 |
17K08270
|
|---|
| 研究種目 |
基盤研究(C)
|
| 配分区分 | 基金 |
|---|
| 応募区分 | 一般 |
|---|
| 研究分野 |
生物系薬学
|
|---|
| 研究機関 | 京都大学 |
|---|
研究代表者 |
高津 宏之 京都大学, 薬学研究科, 研究員 (70360576)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2017-04-01 – 2020-03-31
|
| キーワード | フリッパーゼ / ホスファチジルセリン / ATP11C / 極性細胞 / P4-ATPase |
|---|
| 研究成果の概要 |
ATP11Cは、細胞膜でリン脂質二重層の外葉から内葉へとPSやPEを特異的にフリップすることで、細胞の外側にPSが露出しないように働いている。これまでの研究で用いられてきたATP11C(a)に対して、C末だけが異なるATP11C(b)はPKCの活性化に感受性を示さなかった。極性細胞では、ATP11C(a)が細胞膜全体に局在するのに対して、ATP11C(b)は極性を持った局在を示すことが明らかとなった。このATP11C(b)の局在化はC末領域の特定のアミノ酸残基に起因していることを突き止めた。すなわち、一つの細胞の中の局所によってPSの露出に対する異なる制御機構が働いている可能性が考えられた。
|
| 自由記述の分野 |
分子細胞生物
|
| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
ホスファチジルセリン(PS)の露出制御は、アポトーシス細胞など死にゆく細胞では詳しく解明されてきたが、正常な細胞での可逆的かつ一過的なものに関してはよくわかっていなかった。その中で今般、ATP11Cが重要な役割を担うことが明らかとなり、その2種類のアイソフォームで明確に局在と制御機構が異なることが明らかとなった。このことは、一つの細胞の中でも、ATP11Cの２つのアイソフォームが作用することで局所によりPSの露出制御が異なっていることを示すものである。これまで明らかにされていなかった一過的なPS露出の生理作用を解明していく上で重要な発見であると考えられる。
|
