| 研究課題/領域番号 |
19K05694
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 審査区分 |
小区分37010:生体関連化学
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| 研究機関 | 大阪大学 |
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研究代表者 |
岡島 俊英 大阪大学, 産業科学研究所, 准教授 (10247968)
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| 研究分担者 |
村川 武志 大阪医科薬科大学, 医学部, 助教 (90445990)
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| 研究期間 (年度) |
2019-04-01 – 2022-03-31
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| キーワード | 結晶構造解析 / 翻訳後修飾 / ゆらぎ / 補酵素 / 補酵素 |
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| 研究成果の概要 |
本研究は、Arthrobacter globiformis由来銅含有アミン酸化酵素（AGAO）の自己触媒的な補酵素トパキノン（TPQ）の生成反応を対象として、酵素触媒反応に果たす金属イオンの役割の一端を詳細に解明することを目的とする。TPQ形成反応の初期に、TPQ前駆体Tyr残基において作り出されるligand-metal charge transfer（LMCT）中間体状態が作り出されることを、実験的に始めて証明した。また、反応中間状態を示す金属イオン結合型構造の中性子構造解析にも成功し、活性中心の残基のプロトン化状態に重要な知見を得た。
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| 自由記述の分野 |
生化学
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| 研究成果の学術的意義や社会的意義 |
銅アミン酸化酵素のTPQ形成反応において、分子全体のゆらぎの存在が重要であることが判明した。加えて、ligand-metal charge transfer（LMCT）中間体を含む各種の金属結合型反応中間体構造のX線結晶構造や中性子構造など、新規な構造情報を決定することができた。とりわけ、中性子構造は活性中心残基のプロトン座標について、実験的に明らかにすることに成功した。得られた結果は、銅アミン酸化酵素をベースとして、新規な酸化反応を引き起こす活性中心構造を作り出すために重要な情報となった。
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