| 研究課題/領域番号 |
20K06523
|
|---|
| 研究機関 | 京都大学 |
|---|
研究代表者 |
三木 邦夫 京都大学, 理学研究科, 名誉教授 (10116105)
|
|---|
| 研究分担者 |
藤橋 雅宏 京都大学, 理学研究科, 助教 (10397581)
玉田 太郎 国立研究開発法人量子科学技術研究開発機構, 量子生命科学領域, グループリーダー(定常) (50391248)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2020-04-01 – 2023-03-31
|
| キーワード | 電子伝達タンパク質 / 精密構造解析 / 中性子線回折 / 放射光Ｘ線回折 / 電荷密度解析 |
|---|
| 研究実績の概要 |
外殻電子や水素原子が機能の理解に直結する電子伝達タンパク質を対象に，放射光Ｘ線および中性子線回折データを用いた高分解能・高精度の精密構造解析を行った．
光合成細菌の電子伝達系に存在する高電位鉄イオウタンパク質（HiPIP）については、Ｘ線回折データと中性子回折データを相補的に利用して，水素原子を含めた酸化型の構造精密化を実施した．その結果、水素原子を含む各原子を個別に観察可能な電子密度および核密度を得ることができ，分極のために水素原子の電子密度と核密度の中心が異なっていることを観察できた．また，酸化型と還元型の高分解能Ｘ線結晶構造を比較したところ，鉄イオウクラスターの周辺に存在する大きく歪んだペプチド結合も含めて，二つの酸化還元状態間において大きな構造変化はみられなかった．
肝ミクロソームの電子伝達系ではたらくNADH-シトクロムb5還元酵素（b5R）については，酸化型の高分解能中性子結晶構造解析と還元型の高分解能Ｘ線結晶構造解析を実施した．b5Rの関与する酸化還元反応サイクルにおいて重要な役割を果たしている水素移動を直接観測することを目的として，酸化型と還元型の水素を含めた高精度立体構造情報から水素移動に重要と考えられる補因子周辺の立体構造情報を得ることができた．
HiPIPの補欠分子である鉄イオウクラスター，b5Rの補欠分子であるフラビン（FAD）の酸化還元状態に対応する電子構造を可視化することで，それぞれがつかさどる電子伝達反応の化学的な理解を進めている．
|
| 現在までの達成度 (区分) |
現在までの達成度 (区分)
3: やや遅れている
理由
コロナ禍の影響で，一部の実験や研究代表者・分担者間の研究打合せなどに支障が生じ，研究計画の修正などを行って対応したが，全般的にはやや遅れている．
|
| 今後の研究の推進方策 |
これまでの若干の遅れを回復させて，当初の研究計画を遂行する予定である．
|
| 次年度使用額が生じた理由 |
コロナ禍の影響で，一部の実験の遂行に支障が生じたため，次年度以降に繰り越した．また，出席予定であった海外での国際学会や研究代表者・分担者間の研究打合せは，延期やオンライン開催になったため，旅費の執行ができなかった．
|
