2023 年度研究成果報告書

酸化還元状態に厳密に留意した植物型Fdと光合成蛋白質との複合体構造解析

研究課題

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研究課題/領域番号	21H02417
研究種目	基盤研究(B)
配分区分	補助金
応募区分	一般
審査区分	小区分43020:構造生物化学関連
研究機関	大阪大学
研究代表者	栗栖源嗣大阪大学, 蛋白質研究所, 教授 (90294131)
研究期間 (年度)	2021-04-01 – 2024-03-31
キーワード	構造生物学 / 光合成 / 電子伝達 / 金属蛋白質 / レドックス代謝
研究成果の概要	本研究では過渡的に形成する電子伝達複合体を対象に３つの項目で研究を遂行した。1）緑藻型光化学系I複合体（PS1：LHC1）とGa置換Fdとの複合体については，３状態での構造解析を行いGa置換Fdの結合前と後での構造変化やサブユニットの結合・解離について新しい発見があった。２）シアノバクテリア型光化学系I（PS1）とGa置換Fdとの複合体構造の高分解能化，については当初の目論見通り1.97Aという非常に高分解能での解析に成功した。３）還元状態にしたNative Fdと配位子置換再構成HydA1（odt型）との複合体構造解析ついては，技術的な困難もあり構造解析には至らなかった。
自由記述の分野	構造生物化学
研究成果の学術的意義や社会的意義	高度化してきた再構成金属タンパク質の活用をベースに，原理的に不可能と考えられてきた「酸化型」と「還元型」とで形成する活性型複合体の精密構造解析を行った。具体的には，2種類の光化学系IとFdとの構造解析を高分解能で行い，構造決定が待たれている緑藻型のFd依存性[FeFe]ヒドロゲナーゼの構造解析にも同様の方法を展開した。前者については，想定通りの結果を得て論文発表を行ったが，緑藻型[FeFe]ヒドロゲナーゼについては結晶化することができなかった。結晶化不要のCryo-EMに切り替えて活性型構造解析を展開している。本研究により，Redox状態を厳密にコントロールすることの重要性を示すことができた。