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好熱菌Thermus thermophilusにおいて炭素・窒素代謝の連結反応を担うグルタミン酸脱水素酵素(GDH)がGdhAサブユニットとGdhBサブユニットから構成され、ロイシンによりアロステリックな活性化を受けることを明らかにした。さらに、GDHの結晶構造を高分解能で決定することに成功し、ロイシンによる調節の構造基盤を明らかにした。ヒト由来GDH2の部位特異的変異体の解析から、ヒト由来GDHのロイシンによるアロステリック調節機構がT. thermophilus由来のGDHにおける機構と類似している可能性を示唆した。また、T. thermophilusの遺伝子発現の網羅的解析によりロイシンをシグナルとするグローバルな転写調節機構が存在することが示唆された。
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