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2015 年度 研究成果報告書

A20によるcIAP1制御の分子機構と疾患発症における意義

研究課題

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研究課題/領域番号 25460356
研究種目

基盤研究(C)

配分区分基金
応募区分一般
研究分野 医化学一般
研究機関千葉大学

研究代表者

山口 憲孝  千葉大学, 薬学研究科(研究院), 助教 (80399469)

研究期間 (年度) 2013-04-01 – 2016-03-31
キーワードシグナル伝達 / ユビキチン
研究成果の概要

A20はN末端のOTUドメインとC末端側の7つのzinc finger motif (ZnF)より構成され、OTUドメインを介して脱ユビキチン化酵素として働く一方で、4番目のZnFを介してユビキチン結合酵素としても働く。A20はこれらの酵素活性依存的な機構により転写因子NF-κBを抑制すると考えられている。本研究では、A20が7番目のZnF (ZnF7) を介して別のユビキチン結合酵素cIAP1の制御を行いNF-κBの活性化や細胞死抑制を導くことを明らかにした。ZnF7はBリンパ腫において高頻度に変異が認められることから、cIAP1制御の破綻が疾患発症に寄与していると考えられる。

自由記述の分野

分子生物学

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公開日: 2017-05-10  

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