黄化ヤエナリ芽生えから調整した単離核から、可溶性蛋白質画分を得て、momoQカラムにより分離した。硫安濃度0.1M付近にα-アマニチンによって阻害されないRNAポリメラーゼII活性が溶出された。このRNAポリメラーゼIIを何とか精製して、オーキシン結合蛋白質-Iに対する親和性を調べようとしたが、この活性は非常に不安定なため、精製できなかった。そこでmomoQカラムで部分精製したRNAポリメラーゼIIをオーキシン結合蛋白質-I(ABP-I)結合セファロースカラムにかけた。この結果、RNAポリメラーゼII活性は全てカラムに保持されて、0.3M硫安濃度で溶出された。 また、比較的安定でその精製方法が確立されている小麦胚芽からのRNAポリメラーゼIIの精製を、Burgessらの方法に準じて行なった。極く少量のコンタミは最終的にDNAアガロースクロマトグラフィーにより除き、電気泳動的に単一なRNAポリメラーゼIIを得た。この精製したRNAポリメラーゼIIをABP-I結合セファロース4Bカラムにかけたとこ、ほとんど全てのRNAポリメラーゼ活性はカラムに保持され、0.3M硫安濃度で溶出された。 以上の結果から、オーキシン結合蛋白質-IはRNAポリメラーゼIIとの親和性を有しており、結合して作用することにより、遺伝情報の発現を調節しているのではないかと推測している。
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