Molecular mechanism of protein translocation stimulation by SecDF using proton motive force

2020 Fiscal Year Final Research Report

• Project/Area Number: 17K07334
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Research Field: Functional biochemistry
• Research Institution: Kyoto University
• Principal Investigator: Mori Hiroyuki 京都大学, ウイルス・再生医科学研究所, 准教授 (10243271)
• Project Period (FY): 2017-04-01 – 2021-03-31
• Keywords: SecDF / プロトン駆動力 / タンパク質膜透過

Outline of Final Research Achievements

The membrane protein complex SecDF promotes protein translocation in bacteria using proton-driven force, but the details of its molecular mechanism remain unclear. In this study, by identifying factors that are in close proximity to SecDF in living cells, we found that the periplasmic chaperone PpiD is involved in the protein translocation of a substrate by working together with SecDF. In addition, we determined high-resolution crystal structures of another conformational state of SecDF. These results provide important insights into the mechanism of SecDF-mediated stimulation of protein translocation.

Free Research Field

生化学

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

タンパク質の膜透過反応は全ての生物に必須の現象であり、その分子機構の理解は細胞生物学の重要な研究課題の１つである。加えて、近年病原性細菌の多剤耐性化による院内感染の増加は大きな社会問題となっており、これまでとは作用機序の異なる薬の開発が待たれている。SecDFは細菌に特有の因子であるのに加え、大きな機能ドメインを細胞質外に持つことから、創薬の有用なターゲット候補として期待されている。効率良い創薬を進めるには、本研究による分子機構の理解は非常に意義が大きい。