| 研究課題/領域番号 |
08670372
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
免疫学
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| 研究機関 | 福島県立医科大学 |
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研究代表者 |
松下 操 福島県立医科大学, 医学部, 講師 (00165812)
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| 研究期間 (年度) |
1996 – 1997
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| 研究課題ステータス |
完了 (1997年度)
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| 配分額 *注記 |
2,200千円 (直接経費: 2,200千円)
1997年度: 1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
1996年度: 1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
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| キーワード | 補体 / レクチン経路 / MBL / MASP / sMAP / マンノース結合蛋白 / P22 |
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| 研究概要 |
血清レクチンのマンノース結合レクチン(MBL,MBPとも呼ばれる)は、二種類の相同性のあるセリンプロテアーゼ(MASP-1,MASP-2)と複合体を形成しており、マンノース等の糖鎖を持つ微生物に結合後、補体レクチン経路を活性化する。本研究の主目的はレクチン経路の活性化機構を解明することであったが、次の様な主な成果を得た。
1. MBL-MASP画分にはMASP-1に結合した分子量22kDaの蛋白(sMAP)があり、クローニングの結果これがMASP-2遺伝子のalternative polyadenylationで生成される成分であることが判明した。
2. MASP-1のELISAを確立して、これを用いて健常人の血清中のMASP-1量を測定した。その結果、MASP-1量とMBL量とは相関しないことがわかった。また、MBLと結合して複合体を形成しているMASP-1の他に、非結合性のMASP-1が存在することが明らかとなった。この非結合性のMASP-1にはsMAPが結合したタイプと結合していないタイプが存在した。
3. MASP-1とMASP-2のプロテアーゼ活性を検討したところ、MASP-1にC3をMASP-2にC4を分解する活性があることがわかった。
4. MBLは分子量の異なる様々な分子種として血清中に存在する。これらの一つの解析したところMASP-2はなく、MASP-1とsMAPと複合体を形成していた。
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